โปรตีน
-โครงสร้าง-keratin,collagen
-ตัวเร่งปฎิกริยา- pepsin,Trypsin
-ฮอร์โมน - insulin,vasopressin
-ตัวส่งและเก็บ -ฮีโมโกลบิน
-ระบบภูมิคุ้มกัน - แอนติบอดี
-กรดอะมิโนเป็นไครัลคาร์บอน มี2Sterio Isomer
ยกเว้น ไกลซีน
กรดอะมิโนประกอบด้วย
-หมู่อะมิโน
-หมู่คาร์บอกซิลิก
-ไฮโดรเจน
-Side chain(หมู่R)
กรดอะมิโนสามารถแบ่งจากหมู่Rได้เป็น4กลุ่ม
1.ไม่มีขั้ว (อะลิฟาติก)
Glycine
Alanine
Proline
Valine
Leucine
Isoleucine
Methionine
2.อะโรมาติก
Phenylalanine[F]
Tyrosine[Y]
Trytophan[W]
3.มีขั้ว ไม่มีประจุ
Serine
Threonine
Cysteine
Asparagine
Glutamine
4.มีขั้ว มีประจุ แบ่งเป็นขั้วบวกและขั้วลบ
-ขั้วบวก
Lysine
Arginine
Histidine
-ขั้วลบ
Aspartate
Glutamate
กรดอะมิโนจำเป็น
valine
isoleucine
Threonine
Trytophan
Leucine
Methionine
Phenylalanine
Lysine
*Histidine-จำเป็นในเด็ก
*Arginine-จำเป็นในเด็ก
คุณสมบัติของกรดอะมิโน
-ดูดกลืนแสง - Tryptophan>Tyrosine>Phenylalanine
-บัพเฟอร์-Zwitterion-
PI[Isoelectric Point]=สมดุล
pH>pI =negative
pH<pI =positive
-ตอบสนองปฎิกริยาเคมี
นินไฮดริน-ทำกับหมู่อะมิโน
ไบยูเรต-ทำกับเปปไทด์
sanger-N-terminalได้สีเหลือง
Densyl Chloride=N-terminal
Disulfide-ของCysteine
-Tripeptide=3reciduce
Oligopeptideเปปไทด์สายสั้น
-Peptide bond แข็งเป็นแผ่น เรียกว่าamind plane
C-Nบิดไม่ได้แข็งมาก
ที่บิดได้คือN-C,C-C
เป็นรูปแบบTran
-ถึงต่างชนิดกันแต่ลำดับsequenceก็เหมือนกัน
-เปลี่ยนแปลงSequence ในโปรตีนก็เปลี่ยนหน้าที่โปรตีนได้ เช่นเกิด Sickle Cell anemia
-โปรตีนมี4โครงสร้าง
--Primary-อะมิโนที่ต่อด้วยเปปไทด์
--Secondaryแบ่งเป็น2ประเภท
1.อัลฟา-Helix-วนขวา-เป็นเกลียวเพราะพันธะไฮโดรเจน-เจอในโปรตีนเส้นใย กับ โปรตีนก้อนกลม
-อัลฟาhelixมากกว่าสอง เช่น myosin,fribin in blood clots,เคราตินในผม
2.เบต้า-pleated sheet-เชื่อมสายด้วยHbond
-antiparallel-เส้นตรง
-parallel-เส้นเอียง
--Tertiary-เป็นการเตรียมจากSecondary
แบ่งเป็นสองประเภทคือ
1.non-covalent-พันธะไฮโดรเจน,ไอออนิก,วันเดอวาล,Hydrophobic interaction
2.Disulfide bond
มีทั้งโปรตีนเส้นใย(เช่น เคราติน คอลาเจน)และโปรตีนก้อนกลม(เช่น เอนไซม์,myoglobin)
-อัลฟาเคราติน เจอในผม ขน เล็บ นอ ชั้นนอกของผิว -วนขวา เตรียมโดยCoiled Coli
-คอลาเจน -เจอในเอน กระดูกอ่อน
-myoglobin- oxygen จับโปรตีนในกล้ามเนื้อ -hydrophobic R-group
--Quaternary-Hemoglobin 4 polypeptide[2alpha,2beta][4heme]
พันธะระหว่างโปรตีน
1.Covalent
-peptide
-disulfide
2.non covalent
-H-bond
-ionic
-van der waals
-hydrophobic
เสียการจับตัวกันเรียกว่า Denaturation
โปรตีนเสียสภาพ
1.ความร้อน-ทำลายพันธะไฮโดรเจน และ Hydrophobic interaction
2.ตัวทำละลายอินทรีย์ เช่นแอลกอฮอล์ -ทำลายพันธะระหว่างโมเลกุลH-bondโดยการForming H-bond ระหว่างแอลกอฮอลและโปรตีน
3.กรดแก่-เบสแก่ ทำลายพันธะไอออนิก
4.เกลือโลหะหนัก-ทำลายพันธะไออนิกในโปรตีน ทำให้เกลือโลหะโปรตีนไม่ละลาย
-ทำลายdisulfide bond
5.Reducing agent -แยกDisulfide bond
- เพิ่มไฮโดรเจนทำให้เกิด thiol group,-SH
สามารถทำให้กลับมาเหมือนเดิมได้เรียกRenaturation
-ตกตะกอนของโปรตีน-isoelectric point [pI] โปรตีนมีการละลายที่ต่ำมากในสารละลายที่pHถึงpI จะตกตะกอนออกมา
-ความเข้มข้นของเกลือ
เกลือความเข้มข้นต่ำ[เพิ่มการละลาย]เรียก Salt in
เกลือความเข้มข้นสูง[ลดการละลาย]เรียก Salt out
โปรตีนสามารถแบ่งได้เป็น
1.Simple- มีเฉพาะreciduce ไม่มีสารเคมีอื่นเจือปน
2.Conjugated มี associated non-peptide เช่น lipoprotein ,glycoprotein
ไม่มีความคิดเห็น:
แสดงความคิดเห็น